EXPRESS · M1
Skelettmuskel: Aufbau und Kontraktionsmechanismus
Das Sarkomer ist die kleinste kontraktile Einheit des Skelettmuskels, begrenzt von zwei Z-Scheiben. Die Kraftentwicklung erfolgt nach der Gleitfilamenttheorie: Aktin- und Myosinfilamente gleiten ineinander, ohne dass sich ihre Länge ändert. Reguliert wird die Interaktion durch Troponin/Tropomyosin, ausgelöst über die motorische Endplatte.
- ❗ Sarkomeraufbau: Z-Scheibe – I-Bande (nur Aktin) – A-Bande (Aktin + Myosin) – H-Zone (nur Myosin) – M-Linie
- Gleitfilamenttheorie: bei Kontraktion verkürzt sich die I-Bande und die H-Zone, die A-Bande bleibt konstant – die Filamentlängen selbst ändern sich nicht
- Troponin-Tropomyosin-Komplex: Ca²⁺ bindet an Troponin C, Tropomyosin gibt die Myosinbindungsstelle am Aktin frei (Querbrückenzyklus)
- Motorische Endplatte: Acetylcholin aus dem Motoneuron bindet an nikotinerge ACh-Rezeptoren → Depolarisation der Muskelfaser (Endplattenpotential) → Aktionspotential
- Querbrückenzyklus benötigt ATP sowohl für die Kontraktion (Myosinkopfbewegung) als auch für die Ablösung von Aktin (Rigor ohne ATP)
Quellen
- Schmidt/Lang/Heckmann „Physiologie des Menschen“ (Springer)
- Pape/Kurtz/Silbernagl „Physiologie“ (Thieme)
- IMPP Gegenstandskatalog GK1 (Erster Abschnitt der Ärztlichen Prüfung)
- Cooper, The Cell – „Actin, Myosin, and Cell Movement“ (NCBI Bookshelf)
tief · M1
Skelettmuskel: Aufbau und Kontraktionsmechanismus
Der Skelettmuskel ist hierarchisch aus Muskelfasern, Myofibrillen und Sarkomeren aufgebaut. Ein Sarkomer, begrenzt von zwei Z-Scheiben, enthält dünne Aktinfilamente (mit gebundenem Troponin-Tropomyosin-Komplex) und dicke Myosinfilamente, die im mikroskopischen Bild die charakteristische Bänderung erzeugen: die helle I-Bande (nur Aktin), die dunkle A-Bande (gesamte Länge der Myosinfilamente, mit seitlichen Aktin-Überlappungszonen) und – in ihrer Mitte gelegen – die H-Zone (nur Myosin, ohne Aktinüberlappung). Die Gleitfilamenttheorie erklärt die Kontraktion als aktives Ineinandergleiten der Filamente ohne Längenänderung der Filamente selbst – I-Bande und H-Zone verkürzen sich, die A-Bande bleibt konstant.
Motorische Endplatte und Erregungsübertragung
An der motorischen Endplatte setzt das α-Motoneuron Acetylcholin frei, das an nikotinerge Acetylcholinrezeptoren (ligandengesteuerte Kationenkanäle) der postsynaptischen Membran bindet und einen Na⁺-Einstrom auslöst (Endplattenpotential). Überschreitet dieses die Schwelle, entsteht ein fortgeleitetes Aktionspotential, das über das T-Tubulus-System in die Tiefe der Faser geleitet wird und über die mechanische Kopplung von Dihydropyridin- und Ryanodinrezeptor die Ca²⁺-Freisetzung aus dem sarkoplasmatischen Retikulum auslöst.
Querbrückenzyklus
Ca²⁺ bindet an Troponin C, wodurch sich Tropomyosin verschiebt und die Myosinbindungsstellen am Aktin freigelegt werden. Der Myosinkopf (mit gebundenem ADP + Pi) bindet an Aktin, vollzieht den Kraftschlag (Pi- und ADP-Freisetzung), bleibt im Rigor-Zustand fest gebunden, bis neues ATP bindet und die Ablösung vom Aktin bewirkt; die ATP-Hydrolyse spannt den Myosinkopf erneut für den nächsten Zyklus. Ohne ATP (z. B. postmortal) bleibt Myosin fest an Aktin gebunden – Grundlage der Totenstarre (Rigor mortis).
- ❗ Sarkomer: Z-Scheibe – I-Bande (Aktin) – A-Bande (Aktin+Myosin) – H-Zone (Myosin) – M-Linie; bei Kontraktion verkürzen sich I-Bande und H-Zone, A-Bande bleibt konstant
- Motorische Endplatte: ACh → nikotinerger ACh-Rezeptor → Endplattenpotential → Aktionspotential; hemmbar durch Curare (kompetitiv) oder Botulinumtoxin (ACh-Freisetzung blockiert)
- Querbrückenzyklus: ATP wird für Kraftschlag UND für die Ablösung von Aktin benötigt – ATP-Mangel führt zu dauerhafter Bindung (Rigor mortis)
- Troponin C bindet Ca²⁺, Troponin I hemmt normalerweise die Aktin-Myosin-Bindung, Troponin T verankert den Komplex am Tropomyosin
- ⚠️ Prüfungsfalle: Die Filamente selbst verkürzen sich NICHT – nur die Überlappungszonen (I-Bande, H-Zone) werden kleiner, während die A-Bande (Myosinfilamentlänge) konstant bleibt
- ⚠️ Verwechslung: Ohne ATP kommt es nicht zur Erschlaffung, sondern zur Starre (Rigor mortis), da ATP für die Ablösung des Myosinkopfes vom Aktin benötigt wird – ein klassischer Prüfungsfehlschluss ist die Annahme, ATP-Mangel würde die Muskulatur erschlaffen lassen
Quellen
- Schmidt/Lang/Heckmann „Physiologie des Menschen“ (Springer)
- Pape/Kurtz/Silbernagl „Physiologie“ (Thieme)
- IMPP Gegenstandskatalog GK1 (Erster Abschnitt der Ärztlichen Prüfung)
- Cooper, The Cell – „Actin, Myosin, and Cell Movement“ (NCBI Bookshelf)