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Aminosäuren: Struktur, Eigenschaften und Klassifikation
Die 20 proteinogenen Aminosäuren bestehen aus einem zentralen α-C-Atom mit Amino-, Carboxyl-, Wasserstoff- und variabler Seitenkette (Rest R), die über Eigenschaft (unpolar, polar-ungeladen, sauer, basisch, aromatisch) klassifiziert wird. Alle proteinogenen Aminosäuren (außer Glycin) sind chiral und liegen im Körper als L-Form vor. Die Peptidbindung verknüpft Aminosäuren zu Ketten.
- ❗ Klassifikation nach Seitenkette: unpolar/aliphatisch (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro), aromatisch (Phe, Tyr, Trp), polar-ungeladen (Ser, Thr, Cys, Asn, Gln), sauer (Asp, Glu), basisch (Lys, Arg, His) – insgesamt 20; die beiden schwefelhaltigen Aminosäuren sind Cystein und Methionin
- ❗ Isoelektrischer Punkt (pI): pH, bei dem die Nettoladung der Aminosäure null ist; bei pH < pI liegt die Aminosäure überwiegend kationisch, bei pH > pI überwiegend anionisch vor
- Am α-C-Atom sind alle proteinogenen Aminosäuren außer Glycin chiral (Glycin hat zwei H-Atome als 'Seitenkette' und ist damit nicht chiral)
- Im Körper liegen praktisch ausschließlich L-Aminosäuren vor (Stereochemie nach Fischer-Projektion)
- Peptidbindung: Kondensationsreaktion zwischen Carboxylgruppe und Aminogruppe unter Wasserabspaltung; die Bindung ist planar und liegt meist in trans-Konfiguration vor (Ausnahme häufig bei Prolin: cis möglich)
Quellen
- Löffler/Petrides „Biochemie und Pathobiochemie” (Springer)
- IMPP Gegenstandskatalog GK1 (Erster Abschnitt der Ärztlichen Prüfung)
- Alberts et al., „The Shape and Structure of Proteins” (Molecular Biology of the Cell, NCBI Bookshelf)
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Aminosäuren: Struktur, Eigenschaften und Klassifikation
Aminosäuren sind die Bausteine aller Proteine und ihre chemischen Eigenschaften – Ladungsverhalten, Polarität, Chiralität – bestimmen direkt die Struktur, Löslichkeit und Funktion der aus ihnen aufgebauten Proteine. Das Säure-Base-Verhalten der Aminosäuren folgt dem allgemeinen Prinzip amphoterer Moleküle mit mehreren titrierbaren Gruppen, was sich in ihrem isoelektrischen Punkt und ihrem Verhalten in der Elektrophorese widerspiegelt. Die Verknüpfung zur Peptidbindung schafft ein planares, resonanzstabilisiertes Strukturelement, das die Grundlage der Proteinsekundärstruktur bildet.
Klassifikation nach Seitenkette
Unpolare/aliphatische Aminosäuren (Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin) tragen unpolare Kohlenwasserstoff- bzw. Thioetherreste und finden sich häufig im hydrophoben Kern globulärer Proteine oder in Transmembrandomänen; Methionin trägt einen schwefelhaltigen Thioetherrest und ist zugleich die Startaminosäure der Translation, Prolin nimmt aufgrund seiner zyklischen Struktur (Seitenkette bindet zurück an die Aminogruppe, sekundäres Amin) eine Sonderstellung ein und wirkt als 'Strukturbrecher' in α-Helices. Aromatische Aminosäuren (Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan) tragen Ringsysteme und sind für die UV-Absorption von Proteinen bei 280 nm verantwortlich (v. a. Tryptophan und Tyrosin). Polar-ungeladene Aminosäuren (Serin, Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin) tragen Hydroxyl-, Amid- oder Thiolgruppen; Cystein kann über seine Thiolgruppe Disulfidbrücken ausbilden. Saure Aminosäuren (Aspartat, Glutamat) tragen bei physiologischem pH negativ geladene Carboxylatgruppen, basische Aminosäuren (Lysin, Arginin, Histidin) tragen positiv ladbare Gruppen; Histidin hat mit einem pKa nahe 6 eine besondere Rolle als physiologischer Puffer und katalytische Gruppe in Enzymen.
Säure-Base-Verhalten und isoelektrischer Punkt
Jede Aminosäure besitzt mindestens zwei titrierbare Gruppen (α-Carboxyl-, pKa ca. 2, und α-Aminogruppe, pKa ca. 9–10), saure und basische Aminosäuren zusätzlich eine titrierbare Seitenkette. Der isoelektrische Punkt (pI) ergibt sich als Mittelwert der beiden pKa-Werte, die die zwitterionische Form flankieren: Bei neutralen Aminosäuren pI ≈ (pKa1 + pKa2)/2, bei sauren/basischen Aminosäuren wird der pKa der Seitenkette einbezogen. Am pI ist die Nettoladung null und die Löslichkeit minimal (Grundlage der isoelektrischen Fällung/Fokussierung). Bei physiologischem pH (7,4) liegen die meisten Aminosäuren als Zwitterionen vor (Carboxylgruppe deprotoniert, Aminogruppe protoniert).
Stereochemie und Peptidbindung
Alle proteinogenen Aminosäuren außer Glycin besitzen ein chirales α-C-Atom (vier unterschiedliche Substituenten) und liegen im menschlichen Körper nahezu ausschließlich als L-Enantiomere vor (Ausnahme: D-Aminosäuren kommen z. B. in Bakterienzellwänden vor, nicht proteinogen beim Menschen). Die Peptidbindung entsteht durch Kondensation der Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten unter Abspaltung von Wasser; aufgrund der partiellen Doppelbindungscharakter (Resonanz zwischen C=O und C–N) ist die Peptidbindung planar und rotationsgehindert, wodurch die trans-Konfiguration energetisch begünstigt ist (Ausnahme: Prolin erlaubt aufgrund seiner zyklischen Struktur häufiger die cis-Konfiguration, relevant für Proteinfaltung und Knickstellen).
- ❗ Glycin ist die einzige proteinogene Aminosäure ohne Chiralitätszentrum (zwei H-Atome am α-C)
- ❗ Der isoelektrische Punkt ist der pH, bei dem die Nettoladung null ist und die Löslichkeit minimal – Grundlage der isoelektrischen Fokussierung
- Histidin (pKa der Seitenkette nahe 6) ist die einzige proteinogene Aminosäure mit einem Seitenketten-pKa nahe dem physiologischen pH und daher wichtig als Puffer/katalytische Gruppe
- Cystein bildet über Disulfidbrücken (oxidative Verknüpfung zweier Thiolgruppen) kovalente Quervernetzungen, die die Tertiär-/Quartärstruktur von Proteinen stabilisieren
- ⚠️ Prüfungsfalle: Bei pH < pI trägt eine Aminosäure eine positive Nettoladung, bei pH > pI eine negative – die Richtung wird in Prüfungsfragen häufig verwechselt
- ⚠️ Verwechslung: Bei Prolin liegt die α-Aminogruppe als sekundäres Amin vor (traditionell „Iminosäure” genannt), weil die Seitenkette zyklisch auf den α-Stickstoff zurückbindet – wird oft fälschlich einfach als 'unpolare Aminosäure' ohne Beachtung der Sonderrolle für die Peptidbindungsgeometrie eingeordnet
Quellen
- Löffler/Petrides „Biochemie und Pathobiochemie” (Springer)
- IMPP Gegenstandskatalog GK1 (Erster Abschnitt der Ärztlichen Prüfung)
- Alberts et al., „The Shape and Structure of Proteins” (Molecular Biology of the Cell, NCBI Bookshelf)